Caractérisation moléculaire d’une protéine du rotavirus essentielle à la réplication du virus

Grâce à la résolution par cristallographie de la protéine non structurale NSP2 du rotavirus, des chercheurs américains ont pu identifier des cibles thérapeutiques potentielles sur NSP2 (qui intervient dans la réplication et l’assemblage du virus), donnant ainsi un réel espoir de traitement contre cet agent responsable de la majorité des gastro-entérites infantiles.

Dans le numéro du 16 mai de la revue Nature, l’équipe de Venkataram Prassad (Baylor College Medicine, Houston, Texas, EU) publie la résolution à 2,6 Angstrom prêt, de la protéine non structurale NSP2 du rotavirus, dont on sait qu’elle constitue un élément majeur du complexe réplicatif viral.

Grâce à la haute résolution obtenue par la cristallographie aux rayons X, les chercheurs ont identifié un site de liaison aux nucléotides en comparant la structure des domaines de NSP2 avec les banques de données.

Les auteurs se sont aperçus que le domaine C-terminal de NSP2 présentait des homologies avec une famille de nucléotidyl-hydrolases, les ubiquitous cellular histidine triad (HIT).

En identifiant ainsi des cibles thérapeutiques potentielles, les chercheurs espèrent pouvoir développer des médicaments pouvant bloquer la réplication du rotavirus, ce qui serait bienvenu puisque le vaccin anti-rotavirus a été retiré du marché depuis 1999.

Source : Nature Letters to Nature, 16 mai 2002;417:311-5

PI