Un nouvel éclairage sur la structure du VIH

Des chercheurs sont parvenus à caractériser la structure spatiale de la protéine gp120 du SIV, virus très proche du VIH. L'élément marquant est la structure de la gp120 dans sa forme libre, c'est-à-dire non liée au récepteur CD4 des cellules hôtes. Ce résultat, attendu depuis de nombreuses années, devrait ouvrir la voie à de nouvelles approches vaccinales et thérapeutiques contre le VIH.

Le SIDA chez les hommes et les singes est causé par deux virus très proches, le VIH et le SIV (simian immunodeficiency virus). Ces deux virus expriment la protéine de surface gp120 capable de se lier au récepteur CD4 cellulaire lors du processus d'infection. La structure de la gp120 liée au CD4 est connue depuis 1998 mais sa structure sous forme libre restait à établir. C'est désormais chose faite d'après les travaux de Chen et collaborateurs sur la gp120 du SIV. Leurs résultats sont publiés dans l'édition de la revue Nature du 24 février. Ils montrent surtout que la gp120 dans sa forme non-liée a une structure très différente de la forme liée au CD4.

Dans un article qui accompagne cette publication, Peter Kwong (Vaccine Research Center, NIH) souligne que ces nouveaux détails permettent de mieux expliquer comment le virus reste capable d'infecter de nouvelles cellules hôtes tout en échappant simultanément au système immunitaire. Les détails du repliement de la gp120 du virus lors de l'infection des cellules hôtes apparaissent comme un élément déterminant pour la mise ou point d'un vaccin ou d'inhibiteurs de fusion, estiment les chercheurs.

Source : Nature 2005;433:834-41