Une vue en 3D sur la maladie d’Alzheimer

Un groupe de chercheurs américains et suisses vient de publier la structure tridimensionnelle des fibrilles amyloïdes en cause dans la maladie d’Alzheimer. Outre son aspect fondamental, cette découverte offre de nouvelles informations pour la mise au point de moyens de dépistage ou d’inhibiteurs de la formation de ces fibrilles.

Ces résultats sont rapportés cette semaine dans la revue PNAS sous la rubrique des publications avancées. Dans cette étude, les chercheurs se sont intéressés aux fibrilles amyloïdes Aβ(1-42) retrouvées dans la maladie d’Alzheimer et fortement suspectées de jouer un rôle actif dans la pathologie.

Roland Riek (Salk Institute for Biological Studies, La Jolla) et ses collaborateurs rappellent que la formation de fibrilles protéiques n’est pas observée uniquement dans la maladie d’Alzheimer mais également dans d’autres maladies neurodégénérative. Dans le cas de la maladie d’Alzheimer, la présentation de la structure tridimensionnelle de ces fibrilles permet de mieux expliquer leurs propriétés intrinsèques telles que leur croissance unidirectionnelle. De plus, ces résultats mettent en évidence la relation entre la structure et la toxicité des fibrilles amyloïdes. Les chercheurs expliquent par exemple que plus les fibrilles sont régulières et longues plus elles tendent à être toxiques.

Le principal objectif des recherches menées dans ce domaine reste à terme le développement d’outils capables d’améliorer le diagnostic et le traitement de la maladie. A ce sujet, la résolution de cette structure tridimensionnelle « pourrait ainsi ouvrir une nouvelle voie vers la compréhension moléculaire de l’amyloïdogenèse de la maladie d’Alzheimer et le développement, en utilisant ces données structurales, de médicaments anti-Alzheimer efficaces et de marqueurs diagnostiques », concluent les chercheurs.

Source : PNAS advanced online publication. www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.0506723102

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